กลไกการยับยั้งการเกิดสีน้ำตาลเมลลาร์ดของโปรตีนเวย์ไฮโดรไลเสทชนิดผง ในผลิตภัณฑ์โปรตีนที่ผ่านการฆ่าเชื้อระดับสเตอริไลส์
Article Sidebar
Main Article Content
บทคัดย่อ
งานวิจัยนี้ศึกษากลไกการลดการเกิดสีน้ำตาลจากปฏิกิริยาเมลลาร์ดของโปรตีนเวย์ไฮโดรไลเสทชนิดผงที่เตรียมจากการย่อยโปรตีนเวย์เข้มข้นเชิงการค้าด้วยเอนไซม์ทริพซิน (E.C.3.4.21.4) ที่ 37 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 60 นาทีและทำแห้งแบบพ่นฝอยร่วมกับน้ำตาลทรีฮาโลส เมื่อนำไปเติมในสารละลายโปรตีนเวย์เข้มข้นเพื่อให้มีโปรตีนสุดท้าย ร้อยละ 1.3 โดยเป็นโปรตีนจากโปรตีนเวย์เข้มข้นร้อยละ 1.0 และจากโปรตีนเวย์ไฮโดรไลเสท ร้อยละ 0.3 ทำการเติมน้ำตาลแลกโทส 0 - 0.25 โมลต่อลิตร และสเตอริไลส์สารละลายโปรตีนผสมที่อุณหภูมิ 121 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 15 นาที พบว่า ความสามารถในการลดการเกิดสีน้ำตาลของโปรตีนเวย์ไฮโดรไลเสทผงมาจากความสามารถในการต้านอนุมูลอิสระของโปรตีนเวย์ไฮโดรไลเสทที่เพิ่มขึ้นโดยประเมินจากความสามารถในการต้านอนุมูลอิสระด้วยวิธีดูดซับออกซิเจนแรดิคอล (oxygen radical absorbance capacity assay) และความสามารถในการกำจัดอนุมูลอิสระของ ABTS·+ (ABTS·+ radical scavenging assay) เนื่องจากโปรตีนเวย์ไฮโดรไลเสทมีเปบไทด์สายสั้นขนาดเล็กกว่า 6.5 กิโลดาลตัน เพิ่มขึ้น นอกจากนั้นยังพบว่า หมู่ไทออลของกรดแอมิโนมีบทบาทสำคัญในการลดการเกิดสีน้ำตาลเมลานอยดินส์ด้วย ซึ่งอาจเกิดจากการที่หมู่ไทออลเข้าร่วมในปฏิกิริยาเมลลาร์ดเกิดเป็นสารวาวแสงโดยตรงระหว่างวิถีของปฏิกิริยาเมลลาร์ด หรือทำหน้าที่ให้อะตอมไฮโดรเจนในการต้านอนุมูลอิสระแล้วเปลี่ยนรูปเป็นสารประกอบซัลเฟอร์ที่คงตัว ทำให้ลดการเกิดสีน้ำตาลจากปฏิกิริยาเมลลาร์ดเต็มรูปแบบในสารละลายโปรตีน – น้ำตาลแลกโทสที่ผ่านการสเตอริไลส์ได้
Article Details
บทความทุกบทความในวารสารเทคโนโลยีการอาหาร ทั้งในรูปแบบสิ่งพิมพ์ และในระบบออนไลน์ ถือเป็นลิขสิทธิ์ของมหาวิทยาลัยสยาม และได้รับการคุ้มครองตามกฎหมาย
เอกสารอ้างอิง
Nacka, F., Chobert, J., Burova, T., Leonil, J. and Haertle, T. (1998). Induction of new physicochemical and functional properties by the glycosylation of whey proteins. Journal of Protein Chemistry. 17(5): 495–503.
De Block, J., Merchiers, M., Mortier, L., Braekman, A., Ooghe, W. and Van Renterghem, R. (2003). Monitoring nutritional quality of milk powders: capillary electrophoresis of the whey protein fraction compared with other methods. International Dairy Journal. 13(2-3): 87–94.
Jing, H. and Kitts, D.D. (2002). Chemical and biochemical properties of casein – sugar Maillard reaction products. Food Chemistry and Toxicology. 40(7): 1007–1015.
Hongsprabhas, P., Kerdchouay, P. and Sakulsom, P. (2011). Lowering the Maillard Reaction Products (MRPs) in thermally processed foods and their cytotoxicity in human cell models by whey protein hydrolysate. Food Research International. 44(3): 748–754.
Hodge, J.E. (1953). Chemistry of browning reactions in model systems. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1: 928–943.
Goldin, A., Beckman, J.A., Schmidt, A. and Creager, M.A. (2006). Advanced glycation end products sparking the development of diabetic vascular injury. Journal of American Heart Association. 114(6): 579–605.
Schamberger, G.P. and Labuza, T.P. (2007). Effect of green tea flavonoids on Maillard browning in UHT milk. LWT Food Science and Technology. 40(8): 1410–1417.
Totlani, V.M. and Peterson, D.G. (2007). Influence of epicatechin reactions on the mechanisms of Maillard product formation in low moisture model system. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 55(2): 414–420.
Elias, R.J., Kellerby, S.S. and Decker, E.A. (2008). Antioxidant activity of proteins and peptides. Critical Review in Food Science and Nutrition. 48(5): 430–441.
Tong, L.M., Sasaki, S., McClements, D.J. and Decker, E.A. (2000). Mechanisms of the antioxidant activity of a high molecular weight fraction of whey. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 48(5): 1473–1478.
Rongsirikul, N. and Hongsprabhas, P. (2016). Brown pigment formation in heated sugar-protein mixed suspensions containing unmodified and peptically modified whey protein concentrates. Journal of Food Science and Technology. 53(1): 800–807.
Korhonen, H. and Pihlanto, A. (2006). Bioactive peptides: Production and functionality. International Dairy Journal. 16(9): 945 – 960.
Samaranayaka, A.G.P. and Li-Chan, E.C.Y. (2011). Food-derived peptidic antioxidants: A review of their production, assessment, and potential applications. Journal of Functional Foods. 3: 229–254.
Olsen, J.V., Ong, J.S.E. and Mann, N. (2004). Trypsin cleaves exclusively C-terminal to arginine and lysine residues. Molecular Cell Proteomics. 3(6): 608–614.
AOAC. (2000). Official Methods of Analysis (17th ed.), Gaithersburg, MD, USA: The Association of Official Analytical Chemists.
Laemmli, U.K. (1970). Cleavage of structural proteins during assembly of head bacteriophage T4. Nature. 227: 680–685.
Jain, N.K. and Roy, I. (2008). Effect of trehalose on protein structure. Protein Science. 18(1): 24–36.
Nielsen, P.M., Petersen, D. and Dambmann, C. 2001. Improved method for determining food protein degree of hydrolysis. Journal of Food Science. 66(5): 642–646.
Beveridge, T., Toma, S.T. and Nakai, S. (1974). Determination of SH- and SS- group in some food proteins using Ellman’s reagent. Journal of Food Science. 39(1): 49–51.
Prior, R.L., Hoang, H., Gu, L., Wu, X., Bacchiocca, M., Howard, L., Hampsch-Woodill, M., Huang, D., Ou, B. and Jacob, R. (2003). Assays for hydrophilic and lipophilic antioxidant capacity (oxygen radical absorbance capacity (ORACFL)) of plasma and other biological and food samples. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 51: 3273–3279.
Dávalos, A., Gomez-Cordoves, C. and Bartolomè, B. (2004). Extending applicability of the oxygen radical absorbance capacity (ORAC-Fluorescein) assay. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 52(1): 48–54.
Re, R., Pellegrini, N., Proteggente, A., Pannala, A., Yang, M. and Rice-Evans, C. (1999). Antioxidant activity applying an improved ABTS radical cation decolorization assay. Free Radical Biology & Medicine. 26: 1231–1237.
Rozycki, S.D., Buera, M.P., Piagentini, A.M., Costa, S.C. and Pauletti, M.S. (2010). Advances in the study of the kinetics of color and fluorescence development in concentrated milk systems. Journal of Food Engineering. 101(1): 59–66.
Pan, G.G. and Melton, L.D. (2007). Nonenzymatic browning of lactose and caseinate during dry heating at different relative humidities. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 55(24): 10036–10042.
Cheison, S.C., Leeb, E.L., Toro-Sierra, J. and Kulozik, U. (2011). Influence of hydrolysis temperature and pH on the selective hydrolysis of whey proteins by trypsin and potential recovery of native alpha-lactalbumin. International Dairy Journal. 21(3): 166–171.
Mota, M.V.T., Ferreira, I.M.P.L.V.O., Oliveira, M.B.P., Rocha, C., Teixeira, J.A., Torres, D., Gonçalves, M.P. (2006). Trypsin hydrolysis of whey protein concentrates: Characterization using multivariate data analysis. Food Chemistry. 94:278-286.
Zeng, J. and Davies, M.J. (2006). Protein and low molecular mass thiols as targets and inhibitors of glycation reactions. Chemical Research in Toxicology. 19(12): 1668–1676.
