การพัฒนากระบวนการทางชีวภาพสำหรับการผลิต และคุณลักษณะเฉพาะของไฮโดรไลเสต คอลลาเจนเพพไทด์ ที่มีคุณสมบัติต้านอนุมูลอิสระจากกระดูกปลากดคัง
Article Sidebar
Main Article Content
บทคัดย่อ
ปลากดคัง (Hemibagrus wyckioides) เป็นปลาน้ำจืดสายพันธุ์หนึ่งที่นิยมรับประทานในประเทศไทยโดยเฉพะอย่างยิ่งส่วนของเนื้อปลา อย่างไรก็ตาม กระดูกปลากดคังเป็นวัตถุดิบเหลือทิ้งจากสถานประกอบการณ์ที่มีมูลค่าทางเศรษฐกิจต่ำ การศึกษานี้มีวัตถุประสงค์เพื่อศึกษาเปรียบเทียบวิธีการเตรียมไฮโดรไลเซทคอลลาเจนเพพไท์ในส่วนของร้อยละผลผลิต ร้อยละปริมาณโปรตีนรวม และเพื่อตรวจสอบคุณลักษณะและคุณสมบัติบางประการของไฮโดรไลเซทคอลลาเจนเพพไทด์จากกระดูกปลากดคัง ไฮโดรไลเซทคอลลาเจนเพพไทด์ถูกเตรียมขึ้นภายใต้ 5 สภาวะ ได้แก่ การใช้น้ำปราศจากไอออน (CLG-DI-24h, CLG-DI-48h), การใช้กรดอะซิติก (CLG-AC-24h, CLG-AC-48h), การย่อยด้วยเอนไซม์ปาเปน (CLG-PP-24h), การย่อยด้วยเอนไซม์อัลคาเลส (CLG-ACL-24h), และการใช้เอนไซม์เพพซินในกรดอะซิติก (CLG-ACP-24h, CLG-ACP-48h) ทุกสภาวะถูกบ่มที่อุณหภูมิ 37 °C ตัวอย่างในสภาวะกรดถูกสะเทิน กำจัดเกลือ ด้วยการไดอะไลซีส และทำให้แห้งด้วยเครื่องทำแห้งแช่เยือกแข็ง ตัวอย่างถูกวิเคราะห์หมู่ฟังก์ชันในโครงสร้างด้วยสเปกโทรสโกปีอินฟราเรดแบบฟูเรียร์ทรานสฟอร์ม องค์ประกอบของกรดอะมิโนถูกศึกษาด้วยเทคนิคทินเลเยอร์โครมาโทกราฟฟี ร้อยละการส่องผ่านแสงของสารละลายตัวอย่างถูกวิเคราะห์ด้วยสเปคโตรโฟโตมิเตอร์ ซึ่งรวมถึงการประเมินคุณสมบัติการเกิดฟอง (การก่อตัวของฟองและความคงตัวของฟอง) การดูดกลืนแสงอัลตราไวโอเลต (ยูวี) ของสารละลายตัวอย่าง และกิจกรรมการกำจัดอนุมูลอิสระดีพีพีเอช ผลการศึกษาแสดงให้เห็นว่า CLG-ACP-24h มีร้อยละผลผลิตสูงสุด (98.77 ± 0.41%), ในขณะที่ CLG-ACL-24h ตรวจพบปริมาณโปรตีนรวมสูงที่สุด (98.43 ± 4.34%) เมื่อเทียบกับสภาวะการเตรียมอื่นๆ ทั้งหมด (p < 0.05) สเปคตรัมของสเปกโทรสโกปีอินฟราเรดแบบฟูเรียร์ทรานสฟอร์มถูกตรวจพบที่ตำแหน่ง 3400–3440 เซนติเมตร⁻¹ (เอไมด์ เอ), และ 1640–1655 เซนติเมตร⁻¹ (เอไมด์ 1) ซึ่งสอดคล้องกับการสั่นแบบยืดของพันธะ N–H และการสั่นแบบยืดของพันธะ C=O ตามลำดับ กรดอะมิโนที่ระบุได้ในตัวอย่างโดยวิธีโครมาโทกราฟฟีแบบกระดาษ ได้แก่ ไกลซีน โพรลีน และไฮดรอกซีโพรลีน มีค่าการเคลื่อนที่สัมพัทธ์ใกล้เคียงกับกรดอะมิโนมาตรฐาน CLG-AC-24h และ CLG-ACP-24h แสดงร้อยละของการส่องผ่านแสงในน้ำปราศจากไอออน (พีเอช 7.0) ที่ 95.97 ± 3.82, และ 94.80 ± 0.87 ตามลำดับ CLG-AC-24h และ CLG-ACP-24h แสดงคุณลักษณะของการเกิดโฟม โดยมีร้อยละความเสถียรภาพในการเกิดโฟม 100 ± 0.01 ที่ความเข้มข้น 20.0 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร CLG-AC-24h และ CLG-ACP-24h แสดงค่าการดูดกลืนแสงสูงสุดที่ช่วง 190–230 นาโนเมตร ในขณะที่พบการดูดกลืนแสงเพียงเล็กน้อยที่ช่วง 260–280 นาโนเมตร CLG-AC-24h และ CLG-ACP-24h มีฤทธิ์ต้านอนุมูลดีพีพีเอช เท่ากับ 32.95 ± 7.68 และ 31.03 ± 5.45% ตามลำดับ ผลการวิจัยเหล่านี้ชี้ให้เห็นว่ากระดูกของปลากดคัง ซึ่งเป็นผลพลอยได้จากอุตสาหกรรมอาจเป็นวัตถุดิบทางเลือกสำหรับการเตรียมไฮโดรไลเซทคอลลาเจนเพพไทด์ได้
Article Details
อนุญาตภายใต้เงื่อนไข Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
เนื้อหาและข้อมูลในบทความที่ลงตีพิมพ์ใน Journal of SciTech-ASEAN ถือเป็นข้อคิดเห็นและความรับผิดชอบของผู้เขียนบทความโดยตรงซึ่งกองบรรณาธิการวารสาร ไม่จำเป็นต้องเห็นด้วย หรือร่วมรับผิดชอบใด ๆ
บทความ ข้อมูล เนื้อหา รูปภาพ ฯลฯ ที่ได้รับการตีพิมพ์ใน Journal of SciTech-ASEAN ถือเป็นลิขสิทธิ์ของ Journal of SciTech-ASEAN หากบุคคลหรือหน่วยงานใดต้องการนำทั้งหมดหรือส่วนหนึ่งส่วนใดไปเผยแพร่ต่อหรือเพื่อกระทำการใด จะต้องได้รับอนุญาตเป็นลายลักษณ์อักษรจาก Journal of SciTech-ASEAN ก่อนเท่านั้น
เอกสารอ้างอิง
Abdo, S., Hou, Y., AI-Dalali, S., Aleryani, H., Shehzads, Q., Asawmahi, O., Shehzad, Q., AL-Fargas, A., Mohammed, B., Lui, X. & Sang, Y. (2023). Modification of marine bioactive peptides: strategy to improve the biological activity, stability, and taste properties. Food and Bioprocess Technology, 17, 1412-1433. https://doi.org/10.1007/s11947-023-03142-w
AOAC, (2023). Nitrogen (Total) in Water: Kjeldahl Method', in Melton Bryant (22nd ed.). Association of Official Analytical Chemists. https://doi.org/10.1093/9780197610145.002.001
Berillis, P. (2015). Marine collagen: extraction and applications. Research Trends in Biochemistry, Molecular Biology and Microbiology, 1, 1-13.
Birk, D. E. & Bruckner, P. (2005). Collagen suprastructures. Topics in Current Chemistry, 247, 185-205. https://doi.org/10.1007/b103823
Chalamaiah, M., Dinesh Kumar, B., Hemalatha, R. & Jythirmayi, T. (2012). Fish protein hydrolysates: Proximate composition, amino acid composition, antioxidant activities and applications: A review. Food Chemistry, 135(4), 3020-3038. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.06.100
Chuaychan, S., Benjakul, S. & Kishimura, H. (2015). Characteristics of acid- and pepsin-soluble collagens from scale of seabass (Lates calcarifer). LWT - Food Science and Technology, 63(1), 71-76. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2015.03.002
Duan, R., Zhang, J., Du, X., Yao, X. & Konno, K. (2009). Properties of Collagen from skin, scale and bone of Carp (Cyprinus carpio). Food Chemistry, 112(3), 702-706. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2008.06.020
Espinales, C., Romero-Peña, M., Calderón, G., Vergara, K., Ćaceres, P. J. & Castillo, P. (2023). Collagen, protein hydrolysates and chitin from byproducts of fish and shellfish: An overview. Heliyon, 9(4), 1-12. https://doi.org/10.1016/j.heliyon.2023.e14937
Fisheries Development Policy and Planning Division, (2019). Fisheries statistics of Thailand. https://www4.fisheries.go.th/local/file_document/20220324135109_new.pdf.
Fountoulakis, M., & Lahm, H. W. (1998). Hydrolysis and amino acid composition analysis of proteins. Journal of Chromatography A, 826(2), 109–134. https://doi.org/10.1016/S0021-9673(98)00721-3
Friedman, M. (1999). Chemistry, biochemistry, nutrition, and microbiology of lysinoalanine, lanthionine, and histidinoalanine in food and other proteins. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 47(4), 1295–1319. https://doi.org/10.1021/jf981000+
Gaikwad, S. & Kim, M. J. (2024). Fish By-Product Collagen Extraction Using Different Methods and Their Application. Marine Drugs, 22(2), 60. https://doi.org/10.3390/md22020060
Govindharaj, M., Roopavath, U. K. & Rath, S. N. (2019). Valorization of discarded Marine eel fish skin for collagen extraction as Ea 3D printable blue biomaterial for tissue engineering. Journal of Cleaner Production, 230, 412-419. https://doi: 10.1016/j.jclepro.2019.05.082
He, L., Mu, C., Shi, J., Zhang, Q., Shi, B. & Lin, W. (2019). Modification of collagen with a natural cross-linker, procyanidin. International Journal of Biological Macromolecules, 48(2), 354-359. https://doi: 10.1016/j.ijbiomac.2010.12.012
Ishak, N. H. & Sarbon, N. M. (2018). A review of protein hydrolysates and bioactive peptides deriving from wastes generated by fish processing. Food Bioprocess Technology, 11(1), 2-16. https://doi.org/10.1007/s11947-017-1940-1
Jafari, H., Lista, A., Siekapen, M. M., Ghaffari-Bohlouli, P., Nie, L., Alimoradi, H. & Shavandi, A. (2020). Fish collagen: extraction, characterisation, and applications for biomaterials engineering. Polymer, 12(10), 1-37. https://doi.org/10.3390/polym12102230
Kadam, D., & Aluko, R. E. (2026). Functional Properties of Enzymatic Food Protein Hydrolysates. Annual review of food science and technology, 17(1), 505–540. https://doi.org/10.1146/annurev-food-053124-013151
Karsdal, M. A. (2023). Biochemistry of collagens, laminins and elastin: Structure, function and biomarkers (3rd ed.). Academic Press.
Kaya, S., Ulusoy, D., Bodur, M. E., Tokmak, O., Yiyit D. S. & Kondolot S. E. (2025). Sustainable Collagen Extraction from Fish Bones: A Green Solution for Waste Management. Hacettepe Journal of Biology and Chemistry, 53(2), 97-106. https://doi.org/10.15671/hjbc.1579144
Kittiphattanabawon, P., Benjakul, S., Sinthusamran, S. & Kishimura, H. (2015). Characteristics of collagen from the skin of clown featherback (Chitala ornata). International Journal of Food Science & Technology, 50(9), 1972–1978. https://doi.org/10.1111/ijfs.12864
Kittiphattanabawon, P., Benjakul, S., Visessanguan, W. & Shahidi, F. (2012). Effect of extraction temperature on functional properties and antioxidative activities of gelatin from shark skin. Food Bioprocess Technology, 5, 2646-2654. https://doi.org/10.1007/s11947-010-0427-0
Kristinsson, H. G., Rasco, B. A. (2000). Fish protein hydrolysate: productivity, biochemical and functional properties. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 40(1), 43-81. https://doi.org/10.1080/10408690091189266
Li, H., Liu, B. L., Gao, L. Z., & Chen, H. L. (2004). Studies on bullfrog skin collagen. Food Chemistry, 84, 65–69. https://doi.org/10.1016/S0308-8146(03)00167-5
Muyonga, J.H., Cole, C. G. B., & Duodu, K.G. (2004). Characterisation of acid soluble collagen from skins of young and adult Nile perch (Lates niloticus). Food Chemistry, 85(1), 81-89. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2003.06.006
Naghdi, S., Lorenzo, J. M., Mirnejad, R., Ahmadvand, M. & Moghaddam, M. M. (2023). Bioactivity evaluation of peptide fractions from bighead carp (Hypophthalmichthys nobilis) using alcalase and hydrolytic enzymes extracted from Oncorhynchus mykiss and their potential to develop the edible coats. Food and Bioprocess Technology, 16, 1128-1148. https://doi.org/10.1007/s11947-022-02986-y
Naqash, S. Y., & Nazeer, R. A. (2011). Evaluation of bioactive properties of peptide isolated from Exocoetus volitans backbone. International Journal of Food Science and Technology, 46(1), 37–43. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.2010.02443.x
Nelson, D. L. & Cox, M. M. (2005). Lehninger principles of biochemistry (4th ed). Freeman.
Ngo, D. H., Qian, Z. J., Ryu, B., Park, J. W. & Kim, S. K. (2010). In vitro antioxidant activity of a peptide isolated from Nile tilapia (Oreochromis niloticus) scale gelatin in free radical-mediated oxidative systems. Journal of Functional Foods, 2(2), 107-117. https://doi.org/10.1016/j.jff.2010.02.001
Nguyen, T. C., & Thai H. (2024). Review: fish collagen: extraction, characterization and application in wound healing and drug delivery. Vietnam Journal of Science and Technology, 62(1), 1–22. https://doi.org/10.15625/2525-2518/19438
Ogawa, M., Portier, R. J., Moody, M. W., Bell, J., Schexnayder, M. A. & Losso, J. N. (2004). Biochemical properties of bone and scale collagens isolated from the subtropical fish black drum (Pogonia cromis) and sheepshead seabream (Archosargus probatocephalus). Food Chemistry, 88(4), 495-501. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2004.02.006
Orel, B., Giovine, M., & Ilan, M. (2021). On the path to thermo-stable collagen: Culturing the versatile sponge Chondrosia reniformis. Marine Drugs, 19(12), 669. https://doi.org/10.3390/md19120669
Pasupuleti, V. K., & Demaimay, A. (2010). Protein Hydrolysates in Biotechnology. Dordrecht. Springer.
Patathananone, S., Daduang, J., Koraneekij, A. & Li, C. Y. (2019). Tyrosinase inhibitory effect, antioxidant and anticancer activities of bioactive compounds in Ripe Hog Plum (Spondias pinnata) Fruit Extracts. Oriental Journal of Chemistry, 35(3), 916-926. https://doi:10.13005/ojc/350302
Shao, F., Pan, H., Li, P., Ni, L., Xu, Y. & Peng, Z. (2021). Chromosome-level genome assembly of the Asian red-tail catfish (Hemibagrus wyckioides). Frontiers in Genetics, 12,1-7. doi: 10.3389/fgene.2021.747684. https://doi: 10.3389/fgene.2021.747684
Wang, H. (2021). A Review of the Effects of Collagen Treatment in Clinical Studies. Polymers, 13(22), 1-20. https://doi.org/10.3390/polym13223868
Yang, X., Yu, X., Yagoub, A.G.A., Chen, L., Wahia, H., Osae, R., & Zhou, C. (2021). Structure and stability of low molecular weight collagen peptide (prepared from white carp skin) -calcium complex. LWT - Food Science and Technology, 136, 110335. https://doi: 10.1016/j.lwt.2020.110335
Zhang, F., Wang, A., Li, Z., He, S. & Shao, L. (2011). Preparation and characterisation of collagen from freshwater fish scales. Food and Nutrition Sciences, 2(8), 818-823. https://doi.org/10.3390/polym13223868
Zhou, Y. L., Wu, J. J., Gong, G. R., Liu, M., Li, Z., Guo, X. F., Wei, W. Y., Zhang, X. J., Mei, J., Zhou, L., Wang, Z. W. & Gui, J. F. (2023). Barbel regeneration and function divergence in red-tail catfish (Hemibagrus wyckioides) based on the chromosome-level genomes and comparative transcriptomes. International Journal of Biological Macromolecules, 232, 1-13. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2023.123374