การประยุกต์ใช้เครื่องมือทางโปรตีโอมิกส์ในด้านคุณภาพและความปลอดภัยของเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์จากสัตว์
Article Sidebar
Main Article Content
บทคัดย่อ
เนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์จากสัตว์ที่ปนเปื้อนเชื้อจุลชีพก่อโรคหรือมาจากแหล่งผลิตที่ไม่ถูกสุขลักษณะ อาจก่อให้เกิดอันตรายต่อสุขภาพของผู้บริโภคได้ ความก้าวหน้าทางวิทยาการด้านการศึกษาโปรตีนในปัจจุบันก่อให้เกิดองค์ความรู้และการประยุกต์ใช้โปรตีโอมิกส์ ซึ่งมีประโยชน์หลายประการต่อวงการสัตวแพทย์สาธารณสุขโดยเฉพาะอย่างยิ่งการยกระดับมาตรฐานความปลอดภัยของเนื้อสัตว์ เช่น ข้อมูลโปรตีโอมิกส์ของโปรตีนในเนื้อสัตว์หรือโปรตีนของเชื้อก่อโรคที่มีการเปลี่ยนแปลงไปในบางสภาวะอาจนำไปสู่การค้นพบตัวบ่งชี้ทางชีวภาพที่บ่งบอกคุณลักษณะของเนื้อหรือกลไกทางชีวเคมีที่เกิดขึ้นภายหลังการฆ่าที่ส่งผลกระทบต่อคุณภาพเนื้อ รวมทั้งโปรตีโอมิกส์ยังมีประโยชน์อย่างมหาศาลต่อการระบุชนิดของเชื้อจุลชีพที่ปนเปื้อนมากับเนื้อสัตว์อย่างมีความแม่นยำ สะดวกและรวดเร็วช่วยให้การเฝ้าระวังและตรวจสอบเชื้อก่อโรคที่มาจากเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์จากเนื้อได้อย่างมีประสิทธิภาพ ดังนั้นบทความปริทัศน์ฉบับนี้จึงได้รวบรวมแนวคิด ทฤษฎีที่เกี่ยวข้องรวมทั้งผลงานวิจัยใหม่ที่แสดงให้เห็นความสำคัญของโปรตีโอมิกส์และการประยุกต์ใช้โปรตีโอมิกส์เพื่อยกระดับมาตรฐานความปลอดภัยของเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์จากสัตว์
Article Details
References
จุฑารัตน์ เศรษฐกุล. 2555. เรื่องที่นักสัตวศาสตร์ควรรู้ในห่วงโซ่ของการผลิตเนื้อคุณภาพ. แก่นเกษตร. 40 (พิเศษ)2:55-59.
ประกาศกระทรวงสาธารณสุข เรื่อง มาตรฐานอาหารที่มีการปนเปื้อนสารเคมีกลุ่มเบตาอะโกนิสต์ พ.ศ. 2546. 2546. ราชกิจจา-นุเบกษา เล่ม 120, ตอนพิเศษ 47 ง (23 เมษายน) : 12.
วิพิชญ์ ไชยศรีสงคราม. 2553. มาตรฐานการตรวจเนื้อสัตว์ตามมาตรฐาน CODEX, EU, USDA, AUSTRALIA. กรุงเทพฯ: อะลาคาร์ด คอมมิวนิเคชัน เซอร์วิสเซส.
Almeida, A.M., A. Bassols, E. Bendixen, M. Bhide, F. Ceciliani, S. Cristobal, P.D. Eckersall, K. Hollung, F. Lisacek, G. Mazzucchelli, M. McLaughlin, I. Miller, J.E. Nally, J. Plowman, J. Renaut, P. Rodrigues, P. Roncada, J. Staric, and R. Turk. 2015. Animal board invited review: advances in proteomics for animal and food sciences. Animal. 9:1–17.
Becker, C.H., and M. Bern. 2011. Recent developments in quantitative proteomics. Mutat.Res. 722:171-182.
Bassols, A., R. Turk, and P. Roncada. 2014. A proteomics perspective: from animal welfare to food safety. Curr. Protein Pept. Sci. 15:156-168.
Buckley, M., N.D. Melton, and J. Montgomery. 2015. Proteomics analysis of ancient food vessel stitching reveals > 4000-yer-old milk protein. Rapid Commun. Mass Spectrom. 27:531-538.
Calhoun, L.N, R. Liyanage, J.O.Jr. Lay, and Y.M. Kwon. 2010. Proteomic analysis of Salmonella enterica serovar Enteritidis following propionate adaptation. BMC Microbiol. doi: 10.1186/1471-2180-10-249.
Camerini, S., E. Montepeloso, M. Casella, M. Crescenzi, R.M. Marianella, and F. Fuselli, 2016. Mass spectrometry detection of fraudulent use of cow whey in water buffalo, sheep, or goat Italian ricotta cheese. Food Chem. 197 (Part B):1240–1248.
Carbonaro, M. 2004. Proteomics: present and future in food quality evaluation. Trends Food Sci. Technol. 15: 209–216.Cassar-Malek, I., and B. Picard. 2016. Expression marker-based strategy to improve beef quality. Sci. World J. doi:10.1155/2016/2185323.
Cook, A., J. Odumeru, S. Lee, and F. Pollari. 2012. Campylobacter, Salmonella, Listeria monocytogenes, verotoxigenic Escherichia coli and Escherichia coli prevalence, enumeration and subtypes on retail chicken breasts with and without skin. J. Food Prot. 75:34-40.
Costa, L. N., D.P. Lo Fiego, S. Dall’Olio, R. Davoli, and V. Russo. 2002. Combined effects of pre-slaughter treatments and lairage time on carcass and meat quality in pigs of different halothane genotype. Meat Sci. 61:41-47.
Della Donna, L., M. Ronci, P. Sacchetta, C. Di Ilio, B. Biolatti, G. Federici, C. Nebbia, and A. Urbani, 2009. A food safety control low mass-range proteomics platform for the detection of illicit treatments in veal calves by MALDI-TOF-MS serum profiling. Biotechnol. J. 4:1596–1609.
Di Girolamo, F., A, Masotti, G, Salvatori, M, Scapaticci, M, Muraca and L.Putignani. 2014. A sensitive and effective proteomic approach to identify she-donkey’s and goat’s milk adulterations by MALDI-TOF MS fingerprinting. Int. J. Mol. Sci. 15:13697-13719.
Di Giuseppe, A. M. A., N. Giarretta, M. Lippert, V. Severino, and A. Di Maro, 2015. An improved UPLC method for the detection of undeclared horse meat addition by using myoglobin as molecular marker. Food Chem. 169:241–245.
Flaudrops, C., N. Armstrong, D. Raoult, and E. Chabrière. 2015. Determination of the animal origin of meat and gelatin by MALDI-TOF-MS. J. Food. Compost. Anal. 41:104-112.
Franco, D., A. Mato, F. J. Salgado, M. López-Pedrouso, M. Carrera, S. Bravo, M. Parrado, J. M. Gallardo, and C. Zapata. 2015. Tackling proteome changes in the longissimusthoracis bovine muscle in response to pre-slaughter stress. J. Proteomics.122:73–85.
Gekenidis. M. T., P. Studer, S. Wüthrich, R. Brunisholz, and D. Drissner. 2014. Beyond the matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) biotyping workflow: in Search of microorganism-specific tryptic peptides enabling discrimination of subspecies. Schaffner DW, ed. Appl. Environ. Microbiol. 80:4234-4241.
Giaretta, N., A. M. A. Di Giuseppe, M. Lippert, A. Parente, and A. Di Maro. 2013. Myoglobin as marker in meat adulteration: a UPLC method for determining the presence of pork meat in raw beef burger. Food Chem. 141:1814-1820.
Horreo, J. L., A. Ardura, I. G. Pola, J. L. Martinez, and E. Garcia-Vazquez. 2013. Universal primers for species authentication of animal foodstuff in a single polymerase chain reaction. J. Sci. Food Agric. 93:354-361.
Huang, H., M. R. Larsen, A. H. Karlsson, L. Pomponio, L. N. Costa, and R. Lametsch. 2011. Gel-based phosphoproteomics analysis of sarcoplasmic proteins in postmortem porcine muscle with pH decline rate and time differences. Proteomics. 11:4063–4076.
Joseph, P., S.P. Suman, G. Rentfrow, S. Li, and C.M. Beach. 2012. Proteomics of muscle-specific beef color stability. J. Agric. Food Chem. 60:3196-3203.
Kiran, M., B. M. Naveena, K. S. Reddy, M. Shahikumar, V. R. Reddy, V. V. Kulkarni, S. Rapole, and T.H. More. 2016. Understanding tenderness variability and ageing changes in buffalo meat: biochemical, ultrastructural and proteome characterization. Animal. 10:1007-1015.
Lametsch, R., A. Karlsson, K. Rosenvold, H.J. Andersen, P. Roepstorff, and E. Bendixen. 2003. Postmortem proteome changes of porcine muscle related to tenderness. J. Agric. Food Chem. 51:6992-6997.
Laville, E., T. Sayd, C. Terlouw, S. Blinet, J. Pinguet, M. Fillaut, J. Glénisson, and P. Chérel. 2009. Differences in pig muscle proteome according to HAL genotype: implications for meat quality defects. J. Agric. Food Chem. 57:4913-4923.
Mancini, R. A., and M. C. Hunt. 2005. Current research in meat color. Meat Sci. 71:100-121.
McFarland, M. A., D. Andrzejewski, S. M. Musser, and J. H. Callahan. 2014. Platform for identification of Salmonella serovar differentiating bacterial proteins by top-down mass spectrometry: S.TyphimuriumvsS. Heidelberg. Anal. Chem. 86:6879–6886.
Mekchay, S., T. Teltathum, S. Nakasathien, and P. Pongpaichan: 2010. Proteomic analysis of tenderness trait in Thai native and commercial broiler chicken muscles. J. Poult. Sci. 47:8–12.
Miller, M. F., M. A. Carr, C. B. Ramsey, K. L. Crockett, and L.C. Hoover. 2001. Consumer thresholds for establishing the value of beef tenderness. J. Anim. Sci. 79:3062-3068.
Montowska, M. and E. Pospiech. 2012. Myosin light chain isoforms retain their species-specific electrophoretic mobility after processing, which enables differentiation between six species: 2DE analysis of minced meat and meat products made from beef, pork and poultry. Proteomics. 12:2879–2889.
Montowska, M. and E., Pospiech, 2013. Species-specific expression of various proteins in meat tissue: proteomic analysis of raw and cooked meat and meat products made from beef, pork and selected poultry species. Food Chem. 136:1461–1469.
Montowska, M., M.R. Alexander, G.A. Tucker, and D.A. Barrett, 2014. Rapid detection of peptide markers for authentication purposes in raw and cooked meat using ambient liquid extraction surface analysis mass spectrometry. Anal. Chem. 86:10257-10265.
Motta, T. M. C., R. B. Hoff, F. Barreto, R. B. S. Andrade, D. M. Lorenzini, L. Z. Meneghini, and T. M. Pizzolato. 2014. Detection and confirmation of milk adulteration with cheese whey using proteomic-like sample preparation and liquid chromatography-electrospray-tandem mass spectrometry analysis. Talanta. 120: 498–505.
Nair, M. N., S. P. Suman, M. K. Chatli, S. Li, P. Joseph, and C. M. Beach, and G. Rentfrow. 2016. Proteome basis for intramuscular variation in color stability of beef semimembranosus. Meat Sci. 113:9–16.
Picard, B., C. Berri, L. Lefaucheur, C. Molette, T. Sayd, and C. Terlouw. 2010. Skeletal muscle proteomics in livestock production. Brief Funct. Genomics. 9:259–278.
Picard, B., B. Lebret, I. Cassar-Malek, L. Liaubet, C. Berri, E. Le Bihan-Duval, J. F. Hocquette, and G. Renand. 2015. Recent advances in omic technologies for meat quality management. Meat Sci. 109:18–26.
Purslow, P.P. 2017. Chapter 1 Introduction in: Purslow, P.P. (Ed.) New aspects of meat quality: From genes to ethics. Woodhead Publishing. UK. pp. 1-9.
Sengupta, N., S.I. Alam, B. Kumar, R.B. Kumar. V. Gautam, S. Kumar, L. Singh. 2010. Comparative proteomic analysis of extracellular proteins of Clostridium perfringens type A and type C strains. Infect. Immun. 78: 3957-3968.
von Bargen, C., J. Brockmeyer, and H.-U., Humpf, 2014. Meat authentication: a new HPLC-MS/MS based method for the fast and sensitive detection of horse and pork in highly processed food. J. Agric. Food Chem. 62:9428-9435.
Wang, Z., F. He, W. Rao, N. Ni, Q. Shen, and D. Zhang. 2016. Proteomic analysis of goat longissimus dorsi muscles with different drip loss values related to meat quality traits. Food Sci. Biotechnol. 25:425-431.
Warriss, P. D. 2003. Optimal lairage times and conditions for slaughter pigs: a review. Vet Rec. 153:170-176.
Watson, A.D., Y. Gunning, N. M. Rigby, M. Philo, and E. K. Kemsley. 2015. Meat authentication via multiplereaction monitoring mass spectrometry of myoglobin peptides. Anal. Chem. 87:10315n pepti
Watson, E., A. Sherry, N. F. Inglis, A. Lainson, D. Jyothi, R. Yaga, E. Manson, L. Imrie, P. Everest, and D. G. E. Smith. 2014. Proteomic and genomic analysis reveals novel Campylobacter jejuni outer membrane proteins and potential heterogeneity. EuPA Open Proteom. 4:184–194.
Xu, Y.J., M. L. Jin, L. J. Wang, A. D. Zhang, B. Zuo, D. Q. Xu, Z. Q. Ren, M. G. Lei, X. Y. Mo, F. E. Li, R. Zheng, C. Y. Deng, and Y. Z. Xiong. 2009. Differential proteome analysis of porcine skeletal muscles between Meishan and Large White. J. Anim. Sci. 87:2519-2527.
Yu, T. Y., J. D. Morton, S. Clerens, and J. M. Dyer. 2015. In-depth characterisation of the lamb meat proteome from longissimus lumborum. EuPA Open Proteom. 6: 28-41.