กิจกรรมของเอนไซม์ย่อยอาหารในปลาสวาย (Pangasianodon hypophthalmus) ระยะโตเต็มวัย

Main Article Content

ศุภลักษณ์ เกตุตากแดด
นริศรา สุรทิพย์
บัณฑิต ยวงสร้อย

บทคัดย่อ

ศึกษากิจกรรมของเอนไซม์โปรติเอส ไลเปส อะไมเลสและเซลลูเลส ที่สกัดจากตับ กระเพาะ ลำไส้ส่วนต้นและลำไส้ส่วนปลาย ในปลาสวายเพศเมียขนาด 210±8.5 กรัมต่อตัว พบว่า กิจกรรมของเอนไซม์โปรติเอสที่สกัดจากตับ กระเพาะ ลำไส้ส่วนต้น และลำไส้ส่วนปลาย มีค่าสูงสุดที่พีเอช 12, 12, 10 และ 9 ซึ่งมีค่าเท่ากับ 0.295±0.02, 0.201±0.00, 0.200±0.01 และ 0.033±0.01 Unit/mg Protein ตามลำดับ กิจกรรมของเอนไซม์ไลเปสที่สกัดจากตับ กระเพาะ ลำไส้ส่วนต้น และลำไส้ส่วนปลาย มีค่าสูงที่สุดที่พีเอช 12, 12, 12 และ 4 ตามลำดับ โดยกระเพาะและลำไส้ส่วนปลายมีค่ากิจกรรมของเอนไซม์ไลเปสไม่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ มีค่าเท่ากับ 1175.51±50.24 และ 1249.20±55.30 ตามลำดับ กิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลสที่สกัดจากตับ กระเพาะ ลำไส้ส่วนต้น และลำไส้ส่วนปลาย มีค่าสูงที่สุดที่พีเอช 10, 4-5, 7-8 และ 4-5 ตามลำดับ โดยตับมีค่ากิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลสสูงที่สุด (P< 0.05) มีค่าเท่ากับ 0.156±0.10 Unit/mg Protein รองลงมาคือ กระเพาะ ลำไส้ส่วนต้น ลำไส้ส่วนปลาย มีค่ากิจกรรมของเอนไซม์อะไมเลส เท่ากับ 0.153±0.05, 0.092±0.02 และ 0.047±0.00 Unit/mg Protein ตามลำดับ กิจกรรมของเอนไซม์เซลลูเลส ที่สกัดจากตับ กระเพาะ ลำไส้ส่วนต้น และลำไส้ส่วนปลาย มีค่าสูงที่สุดที่พีเอช 12, 5, 5 และ 7 ตามลำดับ โดยตับมีค่ากิจกรรมของเอนไซม์เซลลูเลสสูงสุด เท่ากับ 0.026±0.01 Unit/mg Protein จากการศึกษาพบว่าปลาสวายแสดงกิจกรรมของเอนไซม์ไลเปสสูงที่สุด รองลงมาคือ โปรติเอส อะไมเลส และเซลลูเลส ตามลำดับ ทั้งนี้กิจกรรมของเอนไซม์อาจมีความสัมพันธ์หรือสอดคล้องกับปริมาณสารอาหารที่ได้รับ ดังนั้นสามารถนำข้อมูลดังกล่าวไปปรับใช้ในการเลือกใช้วัตถุดิบอาหารให้มีความเหมาะสมในสูตรอาหารของปลาสวายต่อไป

Article Details

บท
บทความวิจัย (research article)

References

กรมประมง. 2561. สถิติการประมงแห่งประเทศไทย พ.ศ. 2559. กลุ่มวิจัยและวิเคราะห์สถิติการประมงกองนโยบายและยุทธศาสตร์พัฒนาการประมง.กรมประมง, กรุงเทพมหานคร.

การุณ ทองประจุแก้ว. 2554. การพัฒนาสูตรอาหารโดยใช้เทคโนโลยีของเอนไซม์ย่อยอาหารเพื่อการเจริญเติบโตอย่างมีคุณภาพของปลากัด (Betta splendens Regan, 1910). วิทยานิพนธ์ปริญญาดุษฎีบัณฑิต มหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์, กรุงเทพมหานคร.

จันทกานต์ นุชสุข, อรุณี อิงคากุล, อุทัยวรรณ โกวิทวที และ อรพินท์ จินตสถาพร. 2549. คุณลักษณะของเอนไซม์ย่อยอาหารในปลาสวายหนู Heligophagus leptrorhynchus Ng&Kottelat, 2000. ใน: การประชุมทางวิชาการของมหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์ครั้งที่ 45 (สาขาประมง). มหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์, กรุงเทพมหานคร.

ยุทธนา เอียดน้อย, อรุณี อิงคากุล, อุทัยวรรณ โกวิทวที และ สุริยัน ธัญกิจจานุกิจ. 2550. คุณลักษณะและประสิทธิภาพของเอนไซม์ย่อยอาหารในกุ้งกุลาดำ Penaeus monodon, กุ้งขาว Penaeus vannamei, และกุ้งก้ามกราม Macrobrachium rosenbergii. วารสารวิจัยเทคโนโลยีการประมง 1: 248-260.

รุ่งกานต์ กล้าหาญ, นนทวิทย์ อารีย์ชน, เรืองวิชญ์ ยุ้นพันธ์ และ อรุณี อิงคากุล. 2551. กิจกรรมของเอนไซม์ย่อยอาหารในปลานิล (Oreochromis niloticus, L.) ที่ขนาดต่างๆ. วารสารวิจัยเทคโนโลยีการประมง 2: 33-43.

Areekijseree, M., A. Engkagulb, U. Kovitvadhic, A. Thongpand, M. Mingmuangd, P. Pakkonge, and K. Rungruangsak-Torrissenf. 2004. Temperature and pH characteristics of amylase and proteinase of adult freshwater pearl mussel, Hyriopsis (Hyriopsis) bialatus Simpson 1900. Aquaculture. 234: 575–587.

Alarcon, F.J., M. Díaz-López, and F.J. Moyano. 1997. Studies on Digestive Enzymes in Fish: Characterization and Practical Applicatio. Cah. Opt. Mediterr. 22: 113-121.

Bernfeld, P. 1955. Enzymes of carbohydrate metabolism. In: Colowick, S.P., Kaplan, N.O. (Eds.) Method in Enzymology, vol. 1. Academic Press, New York.

Bezerra, R. S., E. J. F. Lins, R. B. Alencar, P. M. G. Paiva, M. E. C. Chaves, L. C. B. B. Coelho, and L. B. Carvalho Jr. 2005. Alkaline proteinase from intestine of Nile tilapia (Oreochromis niloticus). Process Biochem. 40: 1829-1834.

Chakrabarti, I., A. Gani Md, K. K. R. Chaki Sur, and K. K. Misra. 1995. Digestive enzymes in 11 freshwater teleost fish species in relation to food habit and niche segregation. Camp. Biochem. Physiol. 1: 167-177.

Chakrabarti, R., R. M. Rathore, P. Mittal, and Kumar, S. 2006. Functional changes in digestive enzymes and characterization of proteases of silver carp (♂) and bighead carp (♀) hybrid, during early ontogeny. Aquaculture. 253: 694–702.

Chiu, Y.N., and L. V. Benitez. 1981. Studies on the carbohydrases in the digestive tract of the milkfish Chanos chanos. Mar. Biol. 61: 247–254.

Das, K.M., and S. D. Tripathi. 1991. Studies on the digestive enzymes of grass carp, Ctenopharyngodon idella (Val.). Aquaculture. 92: 21– 32.

De Silva S.S. and T. A. Anderson. 1995. Fish Nutrition in Aquaculture. Chapman & Hall Aquaculture Series, London.

El-Beltagy, A. E., T. A. El-Adawy, E. H. Rahma, and A. A. El-Bedawey. 2004. Purification and characterization of an acidic protease from the viscera of bolti fish (Tilapia nilotica). Food Chem. 86: 33–39.

Fagbenro, O.A. 1990. Food composition and digestive enzymes in the gut of pond-cultured Clarias isheriensis (Sydenham 1980), (Siluriformes Clariidae). J. Appl. Ichthyol. 6: 91–98.

Furne, M.,M. C. Hidalgo, A. Lo´pez, M. Garcı´a-Gallego, A. E. Morales, A. Domezain, J. S. Domezaine, and A. Sanz. 2005. Digestive enzyme activities in Adriatic sturgeon Acipenser naccarii and rainbow trout Oncorhynchus mykiss. A comparative study. Aquaculture. 250: 391– 398.

Gaxiola, G., G. Cuzon, T. García, G. Taboada, R. Brito, M. E. I. Chima, A. Paredes, L. Soto, C. Rosas, and A. V. Wormhoudt. 2005. Factorial effects of salinity, dietary carbohydrate and moult cycle on digestive carbohydrases and hexokinases in Litopenaeus vannamei (Boone, 1931). Comp. Biochem. Physiol. A. 140: 29-3.

Halver, J. E. and R. W. Hardy. 2002. Fish Nutrition. Academic Press, United States of America.

De Silva, S.S., and T. A. Anderson. 1995. Fish Nutrition in Aquaculture. Chapman & Hall, UK.

Hidalgo, M.C., E. Urea, and A. Sanz. 1999. Comparative study of digestive enzymes in fish with different nutritional habits. Proteolytic and amylase activities. Aquaculture. 170: 267– 283.

Klahan, R., N. Areechon, R. Yoonpundh, and A. Engkagul. 2009. Characterization and Activity of Digestive Enzymes in Different Sizes of Nile Tilapia (Oreochromis niloticus L.). Kasetsart. J. Nat. Sci. 43.

Laura, E., Celis-Guerrero, L. Fernando, Garcia-Carreno, and M. Angeles Navarrete del Toro. 2004. Characterization of Proteases in the Digestive System of Spiny Lobster (Panulirus interruptus). Mar. Biotechnol. 6: 262–269.

Lindsay, G. J . H., and J. E. Harris. 1980. Carboxymethylcellulase activity in the digestive tract of fish. J. Fish Biol. 16: 219–233.

Lowry, H.O., J. N. Rosebrough, A. L. Farr, and R. J. I. Randal. 1951. Protein measurements with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193: 265-275.

Markweg, H., M. S. Lang, and F. Wagner. 1995. Dodecanoic acid inhibition of lipase from Acinetobacter sp. OPA 55. Enz. Microb. Tech. 17: 512 – 516.

Miller, G. L. 1959. Use of Dinitrosalicylic Acid Reagent for Determination of Reducing Sugar. Anal. Chem. 31: 426–428.

Moreau, Y., V. Desseaux, R. Koukiekolo, G. M. Mouren, and M. Santimone. 2001. Starch digestion in tropical fishes: structural studies and inhibition kinetics of α - amylase from two tilapias Oreochromis niloticus and Sarotherodon melanotheron. Comp. Biochem. Physiol. B. 128: 543 – 552.

Natalia, Y., R. Hashim, A. Ali, and A. Chong. 2004. Characterization of digestive enzymes in a canivoous ornamental fish, the Asian bony tongue Scleropages formosus (Osteoglossidae). Aquaculture. 233:305-320.

Pan, L., G. Xiao, H. Zhang, and Z. Luan. 2005. Effects of different dietary Protein content on growth and protease activity of Eriocheir sinensis larvae. Aquaculture. 246: 313-319.

Paripatananont, T. 2002. Snakehead and Pangasius catfish. Nutrient Requirements and Feeding of Finfish for Aquaculture. CAB International.

Castro P, F., C. V. Augusto, Jr. Freitas, M. S. Werlayne, M. S. Helane, L. B. Costa, Jr. Carvalho, and Ranilson S. Bezerra. 2012. Comparative Study of Amylases from the Midgut Gland of Three Species of Penaeid Shrimp. J. Crustacen Biol. 32: 607-613.

Sheng, L. J., L. J. Lin, and W. T. Ting. 2006. Ontogeny of protease, amylase and lipase in the alimentary tract of hybrid Juvenile tilapia (Oreochromis niloticus X Oreochromisaureus). Fish Physiol. Biochem. 32: 295–303.