การศึกษากิจกรรมฟาโกไซติกของกากถั่วเหลืองที่หมักด้วยเชื้อแบคทีเรีย Bacillus subtilis TISTR 2664
Article Sidebar
Main Article Content
บทคัดย่อ
งานวิจัยนี้ศึกษาการกระตุ้นกิจกรรมฟาโกไซติกรวมถึงชนิดและส่วนประกอบของเปปไทด์ในกากถั่วเหลืองที่หมักด้วยเชื้อแบคทีเรีย Bacillus subtilis TISTR 2664 โดยกากถั่วเหลืองที่ใช้ได้รับจากโรงงานผลิตน้ำมันถั่วเหลืองซึ่งมีองค์ประกอบต่าง ๆ คือ โปรตีน 44.65 เปอร์เซ็นต์ น้ำมัน 1.28 เปอร์เซ็นต์ ความชื้น 12.08 เปอร์เซ็นต์ เถ้า 6.40 เปอร์เซ็นต์ และใยอาหาร 5.54 เปอร์เซ็นต์ โดยน้ำหนัก เมื่อผ่านการหมักด้วยเชื้อแบคทีเรีย B. subtilis TISTR 2664 แล้วตรวจสอบด้วย SDS-PAGE พบว่าโปรตีนส่วนใหญ่มีขนาดอยู่ในช่วง 5-29 กิโลดาลตัน และจากการวิเคราะห์ชนิดของเปปไทด์ด้วยวิธี liquid chromatography-mass spectrometry พบว่าประกอบด้วยเปปไทด์ 8,981 ชนิด และผลการทำนายคุณสมบัติเชิงหน้าที่ด้วยโปรแกรมชีวสารสนเทศพบว่ามีคุณสมบัติทางชีวภาพ 10 คุณสมบัติ คือ ฤทธิ์ต้านมะเร็ง ต้านเชื้อรา ลดความดันโลหิต ต้านจุลชีพ ต้านปรสิต ต้านการอักเสบ ต้านไวรัส กระบวนการสื่อสารระหว่างเซลล์ การนำส่งยา และการจับจำเพาะกับเซลล์มะเร็ง โดยผลการทำนายนี้จะมีประโยชน์ต่อการวางแผนการนำเปปไทด์ที่ได้ไปศึกษาเพิ่มเติมเพื่อนำไปสู่การใช้ประโยชน์ ทั้งนี้จากการตรวจสอบด้านความเป็นพิษที่มีต่อเซลล์มาโครฟาจ RAW264.7 โดยเทคนิค MTT พบว่าที่ความเข้มข้น 0-25 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร ไม่มีความเป็นพิษต่อเซลล์ และที่ความเข้มข้น 12.5 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร มีฤทธิ์กระตุ้นกิจกรรมฟาโกไซติกได้สูงสุดที่ 93.27±0.50 เปอร์เซ็นต์ ให้ผลสูงกว่าสารควบคุมเชิงบวกอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ (p < 0.01) และสร้างไนตริกออกไซด์ได้ 48.53±0.35 ไมโครโมลาร์ โดยค่าต่ำกว่าสารควบคุมเชิงบวกในทุกระดับความเข้มข้นอย่างไม่มีนัยสำคัญทางสถิติ ผลการศึกษานี้บ่งชี้ว่ากากถั่วเหลืองหมักมีคุณสมบัติกระตุ้นภูมิคุ้มกันซึ่งจะเป็นแนวทางวิจัยพัฒนาต่อเพื่อการนำไปใช้ประโยชน์เป็นสารเสริมสุขภาพและเพิ่มมูลค่าทางเศรษฐกิจต่อไป
Article Details
อนุญาตภายใต้เงื่อนไข Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License.
เนื้อหาและข้อมูลในบทความที่ลงตีพิมพ์ในวารสารวิชชา มหาวิทยาลัยราชภัฏนครศรีธรรมราช ถือเป็นข้อคิดเห็นและความรับผิดชอบของผู้เขียนบทความโดยตรง ซึ่งกองบรรณาธิการวารสารไม่จำเป็นต้องเห็นด้วยหรือร่วมรับผิดชอบใด ๆ
บทความ ข้อมูล เนื้อหา รูปภาพ ฯลฯ ที่ได้รับการตีพิมพ์ในวารสารวิชชา มหาวิทยาลัยราชภัฏนครศรีธรรมราช ถือเป็นลิขสิทธ์ของวารสารวิชชา มหาวิทยาลัยราชภัฏนครศรีธรรมราช หากบุคคลหรือหน่วยงานใดต้องการนำข้อมูลทั้งหมดหรือส่วนหนึ่งส่วนใดไปเผยแพร่ต่อหรือเพื่อการกระทำการใด ๆ จะต้องได้รับอนุญาตเป็นลายลักษณ์อักษรจากวารสารวิชชา มหาวิทยาลัยราชภัฏนครศรีธรรมราชก่อนเท่านั้น
The content and information in the article published in Wichcha journal Nakhon Si Thammarat Rajabhat University, It is the opinion and responsibility of the author of the article. The editorial journals do not need to agree. Or share any responsibility.
เอกสารอ้างอิง
Castellano, P., Aristoy, M.C., Sentandreu, M.A., Vignolo, G. and Toldrá, F. (2013). Peptides with angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activity generated from porcine skeletal muscle proteins by the action of meat-borne Lactobacillus. Journal of Proteomics, 89, 183-190, doi: https://doi.org/10.1016/j.jprot.2013.06.023.
Chatterjee, C., Gleddie, S. and Xiao, C.W. (2018). Soybean bioactive peptides and their functional properties. Nutrients, 10(9), doi: https://doi.org/10.3390/nu10091211.
Coda, R., Rizzello, C.G., Pinto, D. and Gobbetti, M. (2012). Selected lactic acid bacteria synthesize antioxidant peptides during sourdough fermentation of cereal flours. Applied and Environmental Microbiology, 78(4), 1087-1096, doi: https://doi.org/10.1128/AEM.06837-11.
Escudero, E., Aristoy, M.C., Nishimura, H., Arihara, K. and Toldrá, F. (2012). Antihypertensive effect and antioxidant activity of peptide fractions extracted from Spanish dry-cured ham. Meat Science, 91(3), 306-311, doi: https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2012.02.008.
International Standard (ISO 10993-5). (2009). Biological evaluation of medical devices-part 5: Tests for in vitro cytotoxicity. Geneva: International Organization for Standardization.
Karaki, H., Sugano, S., Uchiwa, H., Sugai, R., Murakami, U. and Takemoto, S. (1990). Antihypertensive effect of tryptic hydrolysate of milk casein in spontaneously hypertensive rats. Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Comparative Pharmacology, 96(2), 367-371, doi: https://doi.org/10.1016/-8413(90)90023-3.
Korhonen, H. and Pihlanto, A. (2006). Bioactive peptides: Production and functionality. International Dairy Journal, 16(9), 945-960, doi: https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2005.10.012.
Lowry, O.H., Rosebrough, N.J., Farr, A.L and Randall, R.J. (1951) Protein measurement with folin phenol reagent. The Journal of Biological Chemistry, 193, 265-275, doi: https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)52451-6.
Majumder, K. and Wu, J. (2014). Molecular targets of antihypertensive peptides: Understanding the mechanisms of action based on the pathophysiology of hypertension. International Journal of Molecular Sciences, 16(1), 256-283, doi: https://doi.org/10.3390/ijms16010256.
Medic, J., Atkinson, C. and Hurburgh, C.R. (2014). Current knowledge in soybean composition. Journal of the American Oil Chemists' Society, 91(3), 363-384, doi: https://doi.org/10.1007/s11746-013-2407-9.
Möller, N.P., Scholz-Ahrens, K.E., Roos, N. and Schrezenmeir, J. (2008). Bioactive peptides and proteins from foods: Indication for health effects. European Journal of Nutrition, 47(4), 171-182, doi: https://doi.org/10.1007/s00394-008-0710-2.
Singh, B.P., Aluko, R.E., Hati, S. and Solanki, D. (2022). Bioactive peptides in the management of lifestyle-related diseases: Current trends and future perspectives. Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 62(17), 4593-4606, doi: https://doi.org/10.1080/10408398.2021.1877109.
Tachapuripunya, V., Roytrakul, S., Chumnanpuen, P. and E-kobon, T. (2021). Unveiling putative functions of mucus proteins and their tryptic peptides in seven gastropod species using comparative proteomics and machine learning-based bioinformatics predictions. Molecule, 26(11), doi: https://doi.org/10.3390/molecules26113475.
Wen, L., Bi, H., Zhou, X., Zhu, H., Jiang, Y., Ramadan, N.S. and Yang, B. (2022). Structure and activity of bioactive peptides produced from soybean proteins by enzymatic hydrolysis. Food Chemistry Advances, 1, doi: https://doi.org/10.1016/j.focha.2022.100089.
Yoshikawa, M. (2015). Bioactive peptides derived from natural proteins with respect to diversity of their receptors and physiological effects. Peptides, 72, 208-225, doi: https://doi.org/10.1016/j.peptides.2015.07.013.
Yuan, L., Chang, J., Yin, Q., Lu, M., Di, Y., Wang, P. and Lu, F. (2017). Fermented soybean meal improves the growth performance, nutrient digestibility, and microbial flora in piglets. Animal Nutrition, 3(1), 19-24, doi: https://doi.org/10.1016/j.aninu.2016.11.003.
Zhang, Y., Chen, S., Zong, X., Wang, C., Shi, C., Wang, F. and Lu, Z. (2020). Peptides derived from fermented soybean meal suppresses intestinal inflammation and enhances epithelial barrier function in piglets. Food and Agricultural Immunology, 31(1), 120-135, doi: https://doi.org/10.1080/09540105.2019.1705766.
Zhang, Z., Hu, X., Lin, L., Ding, G. and Yu, F. (2019). Immunomodulatory activity of low molecular-weight peptides from Nibea japonica in RAW264.7 cells via NF-κB pathway. Marine Drugs, 17(7), doi: https://doi.org/10.3390/md17070404.
